タンパク質と熱力学
この問題解決方法はどこにあるのでしょうか。
熱力学的安定性
タンパク質はそれぞれのアミノ酸配列に固有の立体構造を自発的に形成する。このことから、タンパク質の天然状態は熱力学的な最安定状態（最も自由エネルギーが低い状態）であると考えられている（Anfinsenのドグマ）。
タンパク質の立体構造安定性は天然状態と変性状態の自由エネルギーの差 ΔGd（変性自由エネルギー）で決まる。なお、温度依存性を議論する場合には、安定性の指標として exp( − ΔGd / kT) が用いられることもある。通常、タンパク質の安定性は、温度、圧力、溶媒条件等に依存する。従って、それらの条件をある程度変化させると、タンパク質は変性する。
タンパク質の安定性を決める要因として、ファン・デル・ワールス相互作用、疎水性相互作用、水素結合、イオン結合、鎖エントロピー、ジスルフィド結合などがある。これらの寄与の大きさは、温度等により変わる。
多くのタンパク質は、 室温近傍で数十 kJ/mol 程度のΔGdをとる。この非常に小さなΔGdは変性状態に対して天然状態が絶妙なバランスで安定であることを示しており、この性質はmarginal stability と呼ばれている。
温度が変化すると、変性エンタルピーΔHdや変性エントロピーΔSdは急激に変化するが、それらの変化の大部分は相殺して ΔGd に寄与しない（エンタルピー・エントロピー相殺）。変性熱容量変化ΔCp,dは正の値を持ち、タンパク質内部のアミノ酸残基（疎水性アミノ酸が多い）の水和に伴う水和水の熱容量変化によるものであると考えられている。
引用『ウィキペディア（Wikipedia）』
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